Медицинский словарь
А Б В Г Д Ж З И К Л М Н О П Р С Т У Ф Х Ц Ч Ш Э Я

Белки

 

Белки (протеиды) — биологические полимеры, синтезируемые живыми клетками. Будучи продуктами жизнедеятельности живых организмов, белки обеспечивают возможность их существования, развития,созревания и воспроизведения себе подобных в потомстве. «Жизнь есть способ существования белковых тел,— писал Ф. Энгельс,— существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой, причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и жизнь». Молекулы всех белков построены из углерода, водорода, азота, кислорода, а иногда и серы. Звеньями в цепи белковых молекул являются аминокислоты. Более 50% сухого веса клеток приходится на долю белков.

Роль белков в организме чрезвычайно разнообразна. Их молекулы высокоспециализированы, каждый белок имеет свои особые физиологические функции, в совокупности определяющие тот «способ существования белковых тел», о котором говорит в своем обобщении Ф. Энгельс. Большая группа белков принимает участие в образовании различных структур организма (так называемые структурные белки). Оболочки клеток и их внутренних образований — органелл, а также оболочки нервных стволов образованы особыми нерастворимыми белками, образующими сложные соединения с полисахаридами и жирами. Белок эластин входит в состав стенок кровеносных сосудов. Кожа, сухожилия, связки, хрящи, кости содержат белки коллагены. Кератины являются главной составной частью волос, ногтей, перьев, роговых образований.

Белки гормоны управляют всеми жизненными процессами организма, его ростом и размножением. Благодаря особому светочувствительному белку родопсину на сетчатке глаза возникает изображение видимых предметов. Мышцы обладают способностью сокращаться и расслабляться, потому что содержат сократительные белки миозин и актин. Именно этим белкам все животные обязаны своей способностью двигаться. Сильнодействующие вещества ядов некоторых животных (змей, насекомых и пр.) и растений, а также токсины бактерий являются белками. Некоторые белки служат запасными питательными веществами. Для этих целей они откладываются в белковой оболочке яиц и в семенах растений. Важной и очень разнообразной группой белков являются ферменты. Все химические процессы в организме протекают при их участии. Без них невозможны пищеварение, усвоение кислорода, взаимопревращения веществ, образование и выведение конечных продуктов обмена, накопление энергии, свертывание крови и пр. Некоторые группы белков выполняют транспортные функции. Так, например, заключенный в эритроциты гемоглобин переносит кислород от легких к различным органам и тканям, где гемоглобин забирает образующуюся углекислоту и переносит ее в легкие, для того чтобы она выводилась из легких при дыхании. Белки выполняют в организме и защитные функции. При попадании в кровь болезнетворных бактерий или опасных для организма продуктов их жизнедеятельности в организме вырабатываются антитела — белки иммуноглобулины, принимающие участие в нейтрализации токсичных чужеродных белков или каких-либо других продуктов жизнедеятельности болезнетворных микроорганизмов. Другой формой защитной функции является процесс свертывания крови. В плазме крови растворен белок фибриноген. Он бесцветен и невидим. Но в том месте, где кровеносный сосуд поврежден, фибриноген быстро полимеризуется, превращается в белые нити фибрина и, выпадая в осадок, закрывает, подобно вате, грозящую кровопотерей рану.

При знакомстве с разнообразием белков и таким несходством их функций весьма неожиданным оказывается то, что все белки — от нерастворимых и химически инертных до растворимых, биологически активных и ядовитых — состоят из одних и тех же аминокислот, связанных химической (пептидной) связью в линейные полимеры. Существование в природе около 20 различных аминокислот, из которых строятся белки, открывает практически безграничные возможности для варьирования последовательности аминокислот в цепях.

Полипептидная цепь каждого белка построена из свойственных этому белку аминокислот. Последовательность аминокислот и их число характерны для каждого белка. Уникальность свойств белковых молекул объясняется порядком чередования в них аминокислот. Два белка с одинаковым или близким аминокислотным составом, но с различной последовательностью аминокислотных остатков обладают совершенно разными свойствами, не только химическими, но и биологическими. Даже перестановка всего лишь одного остатка аминокислоты на другое место в аминокислотной цепочке белковой молекулы ведет к очень значительному изменению свойств этого белка.

Структуру белковой молекулы, поддерживаемую пептидными связями, соединяющими остаток каждой аминокислоты с соседними и формирующими аминокислотную цепь, называют первичной. Полипептидные (аминокислотные) цепи образуют два вида упорядоченных конфигураций: спираль и «пучки» аминокислотных цепей, лежащих параллельно друг другу. Эта структура белковых молекул носит название вторичной. Наиболее сложные и тонкие особенности структуры, отличающие один белок от другого, связаны с пространственной организацией белковой молекулы. Эту пространственную организацию называют третичной структурой. Если бы аминокислотную цепь белка вытянуть в прямую линию, то она оказалась бы очень длинной и тонкой. Однако мы знаем, что у большинства природных белков молекулы компактные, округлые. Они компактны, потому что аминокислотные цепи свернуты. Представьте себе, что вы нанизали на упругую нить бусины различной величины и формы: круглые, овальные, квадратные, а конец этой нитки бус прочно закрепили. Теперь отпустите этот конец, и вы увидите, что нитка бус быстро свернулась в причудливый комок. Химики называют такой комок «глобулой». Эта «глобула» образуется строго закономерно, малейшее отклонение от закономерностей ее свертывания влечет за собой изменения свойств белка, часто очень значительные.

Молекулы некоторых белков состоят из нескольких глобул, которые, лишь будучи соединены вместе, обеспечивают проявление характерных для таких белков свойств. Эти глобулы, составляющие одно целое — молекулу активного белка, могут быть одинаковыми или разными. Они носят название субъединиц и определяют четвертичную структуру белка. Субъединичную структуру имеют молекулы гемоглобина, многих ферментов и других белков.

Образование белков в живом организме представляет собой сложнейший процесс, в котором участвуют нуклеиновые кислоты и большое количество специальны ферментов (см. Ген, Генетика).

Белки отличаются видовой, тканевой и индивидуальной специфичностью, каждый белок при введении в организм теплокровного животного, в т. ч. и человека, вызывает образование антител, т. е. обладает антигенными свойствами. Проникновение в организм чужеродных белков (высокомолекулярных и низкомолекулярных — полипептидов) влечет развитие аллергических состояний. Непереварившиеся белки и полипептиды, всасываясь в кишечнике и попадая в кровь, действуют на организм как аллергены; при нарушении процессов переваривания и всасывания белков практически большинство продуктов может играть роль аллергенов (см. Аллергия).

Нарушения переваривания и всасывания простых белков. Белки являются главной составной частью пищевого рациона, определяющей характер питания. В желудочно-кишечном тракте белки, поступившие с пищей, подвергаются расщеплению (перевариванию) под действием ферментов, содержащихся в пищеварительных соках. Белки пищи расщепляются до аминокислот, которые из кишечника поступают в кровь. Таким образом, беки пищи утрачивают свою видовую специфичность, а из образовавшихся из них аминокислот организм строит свои собственные белки — структурные, ферментные, сократительные и пр. При патологических процессах увеличивается разрыв во времени между появлением в кишечнике незаменимых (не образуемых самим организмом) аминокислот и их всасыванием, что приводит к нарушению белкового обмена и синтеза белка в тканях. Часто наблюдаемое нарушение азотистого обмена после хирургических операций на желудке является следствием именно этого разрыва между образованием и всасыванием отдельных аминокислот. Неполное расщепление в желудочно-кишечном тракте некоторых белков (например, глиадина) может служить причиной развития достаточно тяжелых заболеваний (в случае с глиадином — болезни целиакии).

Белковая недостаточность и связанные с ней нарушения. Причиной недостаточности белка в организме человека могут быть следующие факторы:

1. Недостаточное поступление белка в организм с пищей: полное или частич ное голодание, снижение содержания белка в рационе или его низкая биологическая ценность при достаточной калорийности, ограничение приема пищи (у курильщиков, алкоголиков, наркоманов, психически больных, при неукротимой рвоте, язвенной болезни, сужении пищевода и др.); употребление пищи, в которой отсутствует по крайней мере одна незаменимая (не образующаяся в организме человека) аминокислота.

2. Недостаточное переваривание и всасывание пищевых белков (сильные поносы, диспепсии, дизентерия, спру, целиакия, дисфункция пищеварительных желез).

3. Повышенный обмен белков и, следовательно, повышенная потребность в них: при физиологических состояниях (беременность, лактация и др.) и стрессовых реакциях, возникающих, например, при ожогах, переломах, хирургических вмешательствах, при инфекционных заболеваниях (туберкулез, тиф, болезнь Боткина и т. д.), гипертиреозе и других гиперфункциях эндокринных желез, при злокачественных новообразованиях.

4. Потери белков при различных болезнях: нефрозы, кровопотери, переход белков в экссудаты и транссудаты, раневое истощение, остеомиелиты и др.

5. Нарушения синтеза белков в тканях, в первую очередь в печени, нарушения синтеза белков сыворотки крови (врожденная неспособность к синтезу альбуминов — анальбуминемия, гамма-глобулинов — агаммаглобулинемия и др.).

6. При ряде болезней (гастриты, язвенный колит, илеит и др.) белки проходят через эпителий кишечника в его просвет и теряются для организма.

Белковое голодание характеризуется усиленным распадом собственных белковых тканей, что ведет к отрицательному азотистому балансу в них. Раньше других уменьшается содержание белков в сыворотке крови — развивается так наз. гипопротеинемия. Содержание белков в сыворотке крови может снижаться до 3— 5% при норме 6,5—8,5%. Гипопротеинемия ведет к переходу жидкости из крови в ткани, вызывая появление отеков (голодные отеки). Вслед за белками крови расходуются белки печени, поперечнополосатых мышц и кожи; позже всех расходуются белки мышцы сердца и белки головного мозга.

Одним из наиболее ранних показателей того, что запасы белков организма начинают истощаться, служит уменьшение содержания мочевины в моче (норма 20—35 г в сутки).

При назначении малобелковой диеты ограничение белков в пище допустимо только до определенных пределов, иначе к основному заболеванию присоединится белковое голодание.

Расстройства центральной нервной системы значительно влияют на белковый обмен, который характеризуется в этих условиях повышенным распадом белков и их замедленным образованием, что является причиной развития атрофии, дистрофий и других нарушений.

Особое влияние на обмен белков имеют гормоны. Гормоны щитовидной железы усиливают процессы распада белков в организме и повышают скорость обновления белков. Под влиянием гипофизарного гормона роста усиливается интенсивность обновления и синтеза белков, что приводит к увеличению массы белков и росту организма.



© 2007-2012 Медицинский словарь Rambler's Top100